С-белок миокарда кролика в тех же условиях образует аморфные агрегаты и пучки линейных фибрилл длиной более 2 мкм и шириной до 500 нм (рис. 21 А-В). Амилоидная природа фибрилл С-белка миокарда человека и кролика была подтверждена поляризационной и флуоресцентной микроскопией, а также спектральными методами при взаимодействии их с Конго красным и тиофлавином Т (Марсагишвили и др., 2006).

Таким образом, с помощью разных специфических тестов мы показали, что белки семейства тайтина способны формировать амилоиды in vitro. Дальнейшие наши исследования должны быть направлены на тестирование токсических свойств амилоидов этих белков, на поиск подходов к их разрушению и предотвращению их образования.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Барсуков А., Шустов С., Шкодкин И., Воробьев С., Пронина Е. (2005) Гипертрофическая кардиомиопатия и амилоидоз сердца // Врач Вып. 10. С. 42-46.

Виноградова О.М. (1980) Первичный и генетические варианты амилоидоза // М. Медицина 224 с.

Вихлянцев И.М. (2005) Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации // диссертационная работа. Пущино. 105 с.

Вихлянцев И.М., Макаренко И.В., Халина Я.Н., Удальцов С.Н., Малышев С.Л., Подлубная З.А. (2000) Изменения изоформного состава цитоскелетного белка тайтина - адаптационный процесс при гибернации // Биофизика. Т. 45. Вып. 5. С. 831-835.

Вихлянцев И.М., Алексеева Ю.А., Шпагина М.Д., Удальцов С.Н., Подлубная З.А. (2002) Изучение свойств С-белка скелетных и сердечных мышц сусликов Citellus undulatus на разных стадиях зимней спячки // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 701-705.

Вихлянцев И.М., Подлубная З.А., Шенкман Б.С., Козловская И.Б. (2006) Полиморфизм тайтина скелетных мышц при экстремальных условиях зимней спячки и микрогравитации: диагностическая ценность изоформ тайтина для выбора подходов к коррекции "гипогравитационного мышечного синдрома" // Докл. Акад. Наук. Т. 407. № 5. С. 692-694.

Гуровский Н.Н., Еремин А.В., Газенко О.Г., Егоров А.Д., Брянов И.И., Генин А.М. (1975) Медицинские исследования в космических полетах кораблей «Союз-12, 13, 14,» и орбитальной станции «Салют-3» // Космич. Биол. и мед. № 2. С. 48-53.

Лукоянова Н.А., Шпагина М.Д., Удальцов С.Н., Игнатьев Д.А., Колаева С.Г., Подлубная З.А (1996) Изменения в структурной организации реконструированных нитей миозина из скелетных мышц зимоспящих сусликов Citellus undulatus во время пробуждения // Биофизика. Т. 41. С. 116-122.

Макаренко И.В., Шпагина М.Д., Вишневская З.И., Подлубная З.А. (2002) Изменение структуры и функциональных свойств цитоскелетного эластичного белка тайтина при дилатационной кардиомиопатии // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 706-710.

Макаренко И.В. (2004) Роль полиморфизма тайтина в регуляции структурно-функциональных свойств миокарда в норме и при патологии // Диссертационная работа. Пущино. 107 с.

Марсагишвили Л.Г., Осипова Д.А., Вихлянцев И.М. (2006) С-белок миокарда человека образует амилоидные фибриллы // Тезисы докл. 9-ой Всероссийской медико-биологической конференции молодых ученых «Человек и его здоровье», 22 апреля, Санкт-Петербург, С. 207.

Мягкова Л.П. (2000) Энтеропатический амилоидоз: особенности клинических проявлений, место среди других форм амилоидоза. // Клиническая медицина. № 1. С. 11-14.

Подлубная З.А. (1981) Формирование сократительных структур в миогенезе // В кн.: Проблемы миогенеза. Л. с. 51-74.

Сторожаков Г.И., Гендлин Г.Е. (2000) Амилоидоз сердца // Сердечная недостаточность. Т. 1. № 1.

Фрейдина Н.А., Орлова А.А., Подлубная З.А. (1980) Электронно-микроскопическое исследование структуры С-белка и его взаимодействия с миозином, фрагментами миозина и актином // В кн.: Структурные основы и регуляция биологической подвижности. М. 160-163 с.

Хубутия М.Ш. (2001) Дилатационная кардиомиопатия // Вестник трансплантологии и искусственных органов, № 3-4. C. 32-40.

Шубникова Е.А., Юрина Н.А., Гусев Н.Б., Балезина О.П., Большакова Г.Б. (2001) Мышечные ткани // М: Медицина. 240 с.

Шумаков В.И., Хубутия М.Ш., Ильинский И.М. (2003) Дилатационная кардиомиопатия // ООО «Издательство Триада». 448 с.

Alyonycheva T.N., Mikawa T., Reinach F.C., Fischman D.A. (1997) Isoform-specific interaction of the myosin-binding proteins (MyBPs) with skeletal and cardiac myosin is a property of the C-terminal immunoglobulin domain // J Biol Chem. V. 272 (33). P. 20866-20872.

Bahler M., Moser H., Eppenberger H.M., Wallimann T. (1985) Heart C-protein is transiently expressed during skeletal muscle development in the embryo, but persists in cultured myogenic cells // Develop. Biol. V. 112. P. 345-352.

Bauer H.H., Aebi U., Haner M., Hermann R., Muller M, Merkle H.P. (1995) Architecture and polymorphism of fibrillar supramolecular assemblies prodused by in vitro aggregation of human calcitonin. // J. Struct. Biol. V. 115. P. 1-15.

Bennett P., Craig R., Starr R., Offer G. (1986) The ultrastructural location of C-protein, X-protein and H-protein in rabbit muscle // J. Muscle. Res. & Cell Motil. V. 7 (6). P. 550-567.

Bennett P., Starr R., Elliott A., Offer G. (1985) The structure of C-protein and X-protein molecules and a polymer of X-protein // J. Mol. Biol. V. 184. P. 297-309.

Blake C.C.F., Serpel L.C. (1996) Synchrotron X-ray studies suggest that the core of the transtyretin amyloid fibrils is a continuous в-sheet helix // Structure V. 4. P. 989-998.

Blake C.C.F., Serpel L.C. Sunde M., Sangren O., Lundgren E. (1996) A molecular model of the amyloid fibrils. The nature and origin of amyloid fibrils.// Ciba Found. Simp. V. 199. P. 6-21.

Callaway J.E., Bechtel P.J. (1981) C-protein from rabbit soleus (red) muscle // Biochem. J. V. 195. P. 463-469.

Chiti F., Webster P., Taddei N., Clark A., Stefani M., Ramponi G., Dobson Ch. (1999) Designing conditions for in vitro formation of protofilaments and fibrils // PNAS V. 96. P. 3590-3594.

Dobson C.M. (2001) The structural basis of protein folding and its links with human disease // Phil. Trans. Roy. Soc. Ser. B. V. 356. P. 133-145.

Draper M. H., Hodge A.J. (1949) Electron microscopy of muscle // Austr. J. Exp. Biol. Med. Sci. V. 27. P. 465-483.

Fandrich M., Fletcher M.A., Dobson S.M. (2001) Amyloid fibrils from muscle myoglobin // Nature V. 410. P. 165-166.

Flashman E., Redwood C., Moolman-Smook J., Watkins H. (2004) Cardiac myosin binding protein C: its role in physiology and disease // Circ. Res. V. 94 (10). P. 1279-1289.

Franzini-Armstrong G., Porter K.R. (1964) Sarcolemmal invaginations constituting the T-system in fish muscle tiber // J. Cell Biol. V. 22. P. 675-696.

Freiburg A., Gautel M. (1996) A molecular map of the interactions between titin and myosin binding protein C. Implications for sarcomeric assembly in familial hypertrophic cardiomyopathy // Eur. J. Biochem. V. 235. P. 317-323.

Fritz J.D., Swartz D.R., Greaser M.L. (1989) Factors affecting polyacrilamide gel electrophoresis and electroblotting of high-molecular-weight myofibrillar proteins // Analyt. Biochem. V. 180. P. 205-210.

Funatsu T., Kono E., Higuchi H., Kimura S., Ishiwata S., Yoshioka T., Maruyama K., Tsukita S. (1993) Elastic filaments in situ in cardiac muscle: deep-etch replica analysis in combination with selective removal of actin and myosin filaments // J. Cell Biol. V. 120. P. 711-724.

Fьrst D.O., Osborn M., Nave R., Weber K. (1988) The organization of titin filaments in the half-sarcomere revealed by monoclonal antibodies in immunoelectron microscopy: a map of ten nonrepetitive epitopes starting at the Z line extends close to the M line // J. Cell Biol. V. 106. P. 1563-1572.

Fьrst D.O., Vinkemeier U., Weber K. (1992) Mammalian skeletal muscle C-protein: purification from bovine muscle, binding to titin and the characterization of a full-length human cDNA // J Cell Sci. V. 102. P. 769-778.

Glenner G., Eanes E., Bladen H., Linke R. (1974) в-plated sheet fibrils. A comparison of native amyloid with synthetic protein fibrils // J. Histochem. Cytochem. V. 22. P. 1141-1158.

Godfrey J.E., Harrington W.F. (1970) Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for the presence of a monomer-dimmer equilibrium // Biochemistry. V. 9 (4). P. 894-908.

Goedert M. (2001) б-Synuclein and neurodegenerative diseases // Nature Rev. Neurosci. V. 2. P. 492-501.

Goldsbury C.S., Wirtz S., Mьller S.A., Sunderji S., Wicki P., Aebi U., Frey P. (2000) studies on the in vitro assembly of Aв(1-40): implications for the search for Aв fibril formation inhibitors // J. of Struct. Biol. V. 130. P. 217-231.

Gregorio C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. (1999) Muscle assembly: a titanic achievement? // Curr. Opin. Cell Biol. V. 11. P. 18-25.

Guijarro J.I., Sunde M., Jones J.A., Campbell I.D., Dobson C.M. (1998) Amyloid fibril formation by an SH3 domain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA V. 95. P.4224-4228.

Hanson J., O'Brien E. J., Bennett P. M. (1971) Structure of the myosin-containing filament assembly (A-segment) separated from frog skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 58. P. 865-871.

Hartzell H.C. (1985) Effects of phosphorylated and unphosphorylated C-protein on cardiac actomyosin ATPase //J. Moll. Biol. V. 186. P. 185-195.

Hartzell H.C., Glass D.B. (1984) Phosphorylation of purified cardiac muscle C-protein by purified cAMF-dependent and endogenous Ca2+-calmodulin-dependent protein kinases // J. Biol. Chem. V. 259. P. 15587-15596.

Hartzell H.C., Titus L. (1982) Effect of cholinergic and adrenergic agonists on phosphorylation of a 165000-dalton myofibrillar protein in intact amphibian cardiac muscle // J. Biol. Chem. V. 257. P. 2111-2120.

Hashimoto M., Rockenstein E., Crews L., Masliah E. (2003) Role of protein aggregation in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration in Alzheimer's and Parkinson's diseases // Neuromolekular Med. V. 4. P. 21-36.

Houmeida A., Holt J., Tskhovrebova L., Trinick J. (1995) Studies of the interaction between titin and myosin // J. Cell Biol. V. 131. P. 1471-1481.

Hwang W., Zhang Sh., Kamm R.D., Karplus M. (2004) Kinetic control of dimmer structure formation in amyloid fibrillogenesis // PNAS V. 101. P. 12916-12921.

Improta S., Politou A.S., Pastore A. (1996) Immunoglobulin-like modules from titin I-band: extensible components of muscle elasticity // Structure V. 4. P. 323-337.

Itoh Y., Kimura S., Suzuki T., Ohashi K., Maruyama K. (1986) Native connectin from porcine cardiac muscle // J. Biochem. V. 100. P. 439-447.

Jeacocre S.A., England P.J. (1980) Phosphorylation of a myofibrillar protein of Mr 150000 in perfused rat heart, and the tentative identification of this as C-protein // FEBS Letters. V. 122. P. 129-132.

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8