Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению, набуханию); улучшением атакуемости протеолитическими-ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.
Потеря белками биологической активности в результате их тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов, содержащихся в растительных и животных клетках, а также к отмиранию микроорганизмов, попадающих в продукты в процессе их производства, транспортирования и хранения. В целом этот процесс оценивается положительно, так как готовую продукцию при отсутствии ее повторной обсемененности микроорганизмами можно хранить сравнительно продолжительное время (в охлажденном или мороженом виде).
В результате потери белками видовой специфичности пищевая ценность продукта не снижается. В ряде случаев это свойство белков используется для контроля технологического процесса. Например, по изменению окраски хромопротеида мяса - миогло-бина с красной на светло-коричневую судят о кулинарной готовности большинства мясных блюд.
Потеря белками способности к гидратации объясняется тем, что при изменении конформации полипептидных цепей на поверхности молекул белка появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей.
Улучшение гидролиза денатурированного белка протеолитическими ферментами, повышение его чувствительности к многим химическим реактивам объясняется тем, что в нативном белке пептидные группы и многие функциональные (реакционноспособные) группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий.
При денатурации указанные группы оказываются на поверхности белковой молекулы.
Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.
Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В малоконцентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1% *
При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. Оптимальная концентрация белков, при которой белковые растворы в условиях нагревания образуют сплошной студень, неизвестна. Принимая во внимание, что способность к студнеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул, надо полагать, что для разных белков указанные пределы концентраций различны.
Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т.е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Студень, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, пластичность, а также повышенную механическую прочность и большую упругость по сравнению с исходным студнем нативных белков. Эти изменения также являются следствием агрегирования молекул денатурированных белков. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания.
Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.
Каждый белок имеет определенную температуру денатурации. В пищевых продуктах и полуфабрикатах обычно отмечают низший температурный уровень, при котором начинаются видимые денатурационные изменения наиболее лабильных белков. Например, для белков рыбы эта температура составляет около 30 С, яичного белка - 55 С.
При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, в нейтральной (рН 7,0) - при 80 °С.
Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке возникает необходимость повысить температуру смеси (например, в целях пастеризации), не допуская денатурации белков. Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора, что наблюдается, например, у казеина молока.
Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут содержать большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.
Деструкция белков
При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются только денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин.
Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).
В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.
Более детально изменения белков в отдельных пищевых продуктах на разных этапах их обработки рассматриваются в соответствующих разделах учебника.
Изменения жиров
Жиры являются не только необходимой составной частью многих кулинарных изделий, но и выполняют роль теплопередающей и антиадгезионной среды при тепловой обработке продуктов.
Входя в состав того или иного кулинарного изделия, жир должен хорошо сочетаться по вкусу, запаху и консистенции с остальными его компонентами. Так, рыба хорошо сочетается с растительными маслами, но плохо с животными жирами (говяжьим, бараньим и свиным); высокоплавкие термостойкие жиры ухудшают консистенцию холодных блюд, воспринимаемую полостью рта.
Если жир используется в качестве теплопередающей среды, особенно при жарке продуктов во фритюре, первостепенное значение приобретают такие его показатели, как термостойкость, низкие влажность и вязкость в нагретом состоянии, отсутствие резко выраженных вкуса и запаха. Не рекомендуется использовать для жарки жиры, содержащие значительное количество влаги (сливочное масло, маргарин), так как ее испарение вызывает сильное разбрызгивание жира. Без крайней необходимости не следует также использовать для фритюрной жарки высоконепредельные растительные масла, так как пищевая ценность их при продолжительном нагреве существенно снижается.
Изменения жиров при тепловой кулинарной обработке
При свободном доступе воздуха происходит окисление жиров, которое ускоряется с повышением их температуры. При температурах хранения (от 2 до 25 °С) в жире происходит автоокисление, при температурах жарки (от 140 до 200 °С) - термическое окисление. Между автоокислением и термическим окислением есть много общего, хотя состав образующихся продуктов может несколько различаться. Автоокисление обычно сопровождает, а нередко и опережает термическое окисление, и поэтому эти два процесса необходимо рассматривать вместе.
В начальный период автоокисления имеет место длительный индукционный период, в течение которого накапливаются свободные радикалы. Однако, как только концентрация их достигнет определенного значения, индукционный период заканчивается и начинается автокаталитическая цепная реакция - процесс быстрого присоединения к радикалам кислорода. Первичными продуктами автокаталитической цепной реакции являются гидроперекиси, склонные к реакциям распада, в результате которых образуются два новых радикала, увеличивающие скорость цепной реакции. При соединении двух радикалов с образованием неактивной молекулы может произойти обрыв цепи автокаталитической цепной реакции.
Если жир нагрет до температуры от 140 до 200 °С в воздушной среде (условия, возникающие при жарке продуктов), индукционный период резко сокращается. Присоединение кислорода к углеводородным радикалам жирных кислот происходит более беспорядочно, минуя некоторые стадии, имеющие место при автоокислении. Некоторые продукты окисления жиров (гидроперекиси, эпоксиды, альдегиды и др.), относительно устойчивые при температурах автоокисления, не могут длительно существовать при высоких температурах термического окисления и распадаются по мере образования. В результате их распада образуется многочисленная группа новых реакционноспособных веществ, увеличивающих возможность вторичных химических реакций в нагретом жире и их многообразие.
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17
