Рефераты. Химический состав материалов: исследование влияния на качество потребительских товаров

p align="left">Такие белки, как миозин, коллаген, кератин, представляющие аминокислотные волокнистые, цепи, вытянутые в длину (спираль значительно развернута), называют фибриллярными (от латинского фибрилла -- волокно). Большинство же белков животных и растений имеют сильно шаровидную форму.

Все белки по составу делятся на простые (протеины), при гидролизе которых получаются только аминокислоты и аммиак, и сложные (протеиды), при гидролизе которых получаются аминокислоты и небелковые вещества - глюкоза, липоиды, красящие вещества, нуклеиновые кислоты и др.

К протеинам относятся: альбумины, глобулины, глютелины, протамины, гистоны, протамины, склеропротеины.

Альбумины (альбумин молока, яиц, сыворотки крови; миоген и миоальбумин мышечной ткани мяса; лейкозин пшеницы, ячменя, ржи; легумилин гороха, сои, бобов) растворимы в воде, при температуре 70?С (миоальбумин при 45?С, миоген при 60?С) свертываются и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка; некоторые из них получены в кристаллическом виде. Это хорошие для питания (особенно молодых организмов) белки, содержащие аминокислоту цистин. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняются денатурацией альбуминов. Чтобы предупредить перехода альбуминов в холодильную воду, продукты, содержащие их, например яйца, при варки кладут в горячую воду.

Глобулины (фибриноген крови; миозин и актин мышечной ткани мяса; глобулин яиц, сыворотки, молока; фазелин фасоли; эдестин бобов и гороха; орхин арахиса; глицинин сои; туберин картофеля и др.) нерастворимы в воде, но растворимы в растворах натуральных солей, хорошо «высаливаются», при нагревании свертываются; некоторые из них получены в кристаллическом виде. Растительные глобулины содержат больше азота, чем животные, они труднее свертываются и «высаливаются», широко распространены. Потери белковых веществ мяса, посоленного до варки, за счет растворения глобулинов значительно большие, чем сваренного без соли.

Глютелины (глютенин пшеницы и ржи; оризенин риса; глютелины кукурузы, ячменя, овса) растворяются только в слабых растворах щелочей.

Проламины (глиадин пшеницы и ржи; гордеин ячменя; авенин овса; зеин кукурузы) нерастворимы в воде, но растворяются в 60--80%-ном спирте.

Гистоны (глобин, входящий в состав гемоглобина крови и миглобина мяса, обусловливающий окраску крови и мяса) --белки основного характера.

Протамины (клупеин молок сельди; сальмин молоки лососей; стурин молок осетра; екумбрин молок скумбрии и др.) растворимы в воде, обладают сильнощелочной реакцией.

Склеропротеины (коллаген костей; эластин соединительной ткани; хитин панциря раков и др.) нерастворимы в воде, в разведенных кислотах и щелочах; коллаген при нагревании с водой переходит в желатин, который при охлаждении застывает, образуя студень. На этом свойстве и желатина основано приготовление заливных блюд.

К протеидам относятся: фосфопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.

Фосфопротеиды (казеин молока; вителлин куриного яйца; ихтулин икры рыб) состоят из простого белка и фосфорной кислоты; в воде нерастворимы, играют важную роль в питании зародышей животных и молодого растущего организма.

Нуклеопротеиды --соединения протаминов и гистонов с нуклеиновыми кислотами, содержатся в клеточных ядрах, играют важную роль в жизнедеятельности организма.

Хромопротеиды (гемоглобин крови; миоглобин мыщечной ткани) представляют собой соединения белка глобина и красящего вещества.

Глюкопротеиды (белки хрящей и слизистых оболочек) состоят из простых белков и глюкозы.

Липопротеиды (белки, содержащие фосфатид) входят в состав протоплазмы и хлорофилловых зерен.

При сушке, посоле, стерилизации и других видах переработки пищевых продуктов природные белки изменяются. Так, при посоле мяса уменьшается общее количество солерастворимых белков, при вымачивании соленой рыбы также уменьшается содержание в ней белков. Поэтому кулинарную обработку пищевых продуктов следует вести так, чтобы свести к минимуму потери белков .и снижение их физиологической ценности.

Небелковые азотистые вещества

К белковым азотистым веществам относятся продукты белков (полипептиды, аминокислоты) или образующие при порче товаров (амины, аммиак и др.), а также алкалоиды (пиперин, перца, никотин, соланин, кофеин чая, твобремин какао), пуриновые основания, меланоидины, меланины (темноокрашенные продукты окисления аминокислоты тирозина), нитриты (соли азотистой кислоты). и др. Полипептиды и аминокислоты полезны для организма как белки; входящие в состав нуклеотидов пуриновые основании являются биологически активными веществами; кофеин и твобремин возбуждают нервную и сердечно-сосудистую повышает аппетит и усвояемость пищи; никотин, соланин, амины - ядра; меланоидины, меланины и витрины пищевой ценности не имеют.

Азотистые вещества при обработке продуктов претерпевают сложные превращения, приводящие к изменению цвета. Потемнение продуктов, сопровождающееся иногда появлением постороннего запаха и специфического вкуса, например, при очистке картофеля, грибов, яблок, овощей, молока, яиц, при выпечке хлеба, приготовлении плодоягодных и овощных соков, кондитерских изделий, во время хранения; некоторых продуктов.

Ферменты--- особые вещества белковой природы, вырабатываемые живой клеткой и являющиеся органическими катализаторами биохимических процессов и реакций в организме И. П. Павлов указывал, что эти вещества играют огромную роль, обусловливая те процессы, благодаря которым осуществляется жизнь. Ферменты могут действовать как внутри клеток (внутриклеточные), так л и вне клеток (внеклеточные), причем в клетках они одних условиях способствуют расщеплению веществ на составные части, а в других - синтезу; вне клеток ферменты только расщепляют вещества.

Действие ферментов строго специфично для каждой реакции требуется определенный фермент. Активность, ферментов связана с состоянием структурных элементов клетки, в которых они сосредоточены. Эта активность очень велика: ничтожное количество ферментов вызывает изменение большой массы вещества. Она зависит от концентрации субстрата, условий процесса, главным образом от температуры, реакции среды (для действия желудочного фермента пепсина требуется сильнокислая среда, а для трипсина --слабощелочная) и присутствия окислительных или восстанавливающих агентов. Оптимальная температура для действия растительных ферментов примерно 50--60°С, а ферментов животного происхождения 40--50°С. При низких температурах ферменты не разрушаются, но становятся не активными; при повышении температуры активность восстанавливается, но при 70-80?С и выше ферменты разрушаются полностью (при пастеризации, стерилизации, бланшировке и кипячении продуктов). Одни вещества например вещества с группой SH, повышают активность ферментов, другие, напри мер соли тяжелых металлов, снижают ее.

Регулируя активность ферментов созданием соответствующей реакции среды, можно управлять скоростью катализируемых ими процессов, деятельностью ферментов; содержащихся пищевых продуктах, и благодаря этому осуществлять производство и хранение многих товаров (получение ви и чая хранение зерна, картофеля, плодов и овощей и др.)

Ферменты. могут быть простыми или однокомпонентными, и сложными, или двухкомпонентными, стоящими из простого белка (эта часть называется коферментом) и его активной части (простетической группы - витамины В1, В2, В6, РР, атомы металлов, неклеотиды, геминовая группа).

В соответствии принятой Международным биохимическим союзом номенклатурой ферментам присваивают наименования в зависимости от типа катализируемых ими реакции. Однако эти наименования очень сложны, поэтом за каждым ферментом сохранено и старое название, обычно состоящее из названия вещества, на которое действует фермент и окончания «аза» (сахароза - сахараза), или названия катализируемого процесса (гидролиз - гидролазы). Все ферменты по новой классификации разделены на на шесть классов: оксиредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

Оксиредуктазы -- наиболее обширный класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы в организме и осуществляющих перенос водорода и электронов (дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы, цитрохромредуктазы). Эти ферменты имеют специфические коферменты и простетические группы.

Трансферазы -- ферменты, катализирующие перенос химических группировок - метальной СН3, аминной NН2 и др. В зависимости от того, перенос какой группы осуществляют ферменты, они называются: метиламино, карбоксил, формилтрапсферазами. Трансферазы принимают участие в промежуточном обмене веществ.

Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных субстратов. Различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и т. д., пептидгидролазы, расщепляющие пептидные связи, гликозидазы, действующие на гликозидные связи, и др.

Лиазы - ферменты, отщепляющие негидролитическим путем различные группы от субстрата с образованием двойных связей или присоединяющие группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н20 либо СО2 или большие остатки. Лиазы играют важную роль в процессе обмена веществ.

Изомеразы катализируют внутримолекулярное перемещение различных групп т. е, превращение изомерных форм друг в друга, например альдоз в кетозы, перемещение эфирной связи и др.

Лигазы (синтетазы) принимают участие в реакции соединения двух молекул, т. е. в синтетических процессах, сопровождаемых разрывом пирофосфатной связи в молекуле АТФ (аденозинтрифосфорная кислота).

Очень велика роль ферментов в процессах переработки пищевого сырья и при хранении продуктов. Под действием ферментов происходит созревание сыров, мяса, рыбы при посоле, чая и вин, в результате которого продукты приобретают определенный вкус и аромат. Такие отрасли пищевой промышленности, как сыроварение, вяление рыбы, бродильная промышленность, производство кисломолочных продуктов, квашение овощей, хлебопечение и другие, основаны на ферментативных процессах. Правильный подбор микрофлоры при производстве товаров существенно влияет на качество продукции. Процессы пищеварения и обмен веществ в организме также происходят под катализирующим действием ферментов.

Ферментативные реакции протекают при невысокой температуре очень быстро и без нежелательных изменений продукта, так как вносимые в небольших количествах ферменты воздействуют только на определенную составную часть сырья, не вызывая изменений остальных веществ.

Обработка ферментами растительного и животного сырья положительно влияет на качество получаемых из него продуктов. Добавление ферментов к пшеничной муке сокращает процесс хлебопечения и улучшает вкус хлеба. Процесс осветления фруктовых соков, можно ускорить с помощью ферментов. Обработка мяса ферментными препаратами папаина, фицина, бромелина, панкреатина и других ускоряет процесс его созревания, улучшает вкус, способствует размягчению жестких частей мясной туши. Для, предохранений мяса, рыбы, жиров, майонеза, сыра, сухого молока, пива, соков и других пищевых продуктов от порчи во время хранения используют фермент глюкозооксидазу, выделяемый из некоторых видов плесеней. В присутствии кислорода глюкозооксидаза окисляет глюкозу, превращая ее в глюконовую кислоту и перекись водорода.

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6



2012 © Все права защищены
При использовании материалов активная ссылка на источник обязательна.