Таким образом, комплементарность нуклеотидов - это химическое и геометрическое соответствие структур их молекул друг другу.

В азотистых основаниях имеются сильноэлектроотрицательные атомы кислорода и азота, которые несут частичный отрицательный заряд, а также атомы водорода, на которых возникает частичный положительный заряд. За счет этих частичных зарядов возникают водородные связи между азотистыми основаниями антипараллельных последовательностей молекулы ДНК.

Образование водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями

Между аденином и тимином возникают две водородные связи (А=Т), а между гуанином и цитозином - три (Г=Ц). Подобное соединение нуклеотидов обеспечивает, во-первых, образование максимального числа водородных связей, а во-вторых, одинаковое по всей длине спирали расстояние между цепями. Из всего выше сказанного вытекает, что, зная последовательность нуклеотидов в одной спирали, можно выяснить порядок следования нуклеотидов на другой спирали.

Двойная комплементарная цепь составляет вторичную структуру ДНК. Спиральная форма ДНК является ее третичной структурой.

III. Закрепление знаний. Обобщающая беседа по ходу изучения нового материала; решение задач.

IV. Домашнее задание. Изучить конспект, сделанный в классе (содержание, молекулярная масса нуклеиновых кислот, строение нуклеотида, правило Чаргаффа, принцип комплементарности, образование двухцепочечной молекулы ДНК), решить задачи после текста параграфа [70-72].

1. Значимость белков.

2. Строение белков.

3. Классификация белков.

4. Свойства белков.

5. Белок и окружающая среда.

6. Итог урока.

ХОД УРОКА

Учитель химии. Сегодня мы рассмотрим белки с разных сторон, чтобы связать воедино разрозненные сведения об этих веществах. Чем же удивительны белки?

Учитель биологии. С чем связана тайна жизни? Важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10-18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3000 молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 10 млн. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки - переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы, есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекции. Контакты клетки с внешней средой выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать температурные изменения, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки.

Для понимания функций белков в клетке, обеспечивающих ее жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул.

Опорный конспект

Учитель химии. Вещества белковой природы известны с давних времен. Начало их изучению положено в середине XVIII в. итальянцем Я.Б.Беккари, который предложил углеродную теорию. Через 100 лет ученые пришли к выводу, что белки - главный компонент живых организмов. Затем из белковых гидролизатов были получены продукты расщепления, и возникла гипотеза о том, что белки состоят из остатков аминокислот (А.Я.Данилевский). Над проблемой строения белков долгое время работал Э.Г.Фишер. На основе его работ была создана полипептидная теория строения белков. Было доказано, что в состав белков входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, серы, фосфора и другие (табл.).

Таблица

Элементный состав белков

Особенно характерен для белков 15-18%-й уровень содержания азота. На заре белковой химии этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков.

Чтобы доказать наличие азота и серы в курином белке, выполните опыт. Сделайте вывод и запишите его в тетрадь.

Опыт 1. Обнаружение азота и серы в белках

К раствору белка добавить крепкий раствор щелочи и нагреть. Выделяется аммиак, который обнаруживается по посинению влажной лакмусовой бумажки. После нагревания раствор разбавить в 3-4 раза водой и прилить раствор ацетата свинца, образуется осадок сульфида свинца.

Учитель химии. Согласно полипептидной теории белки имеют первичную, вторичную, третичную, а некоторые и четвертичную структуру. Послушайте сообщение о первичной структуре белка.

Ученик. Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. (Демонстрирует несколько бус, собранных из одинаковых бусинок трех цветов.) Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров (рис. 1).

Рис.1. Первичная структура белка

Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.

Учитель химии. Следующее выступление посвящено вторичной структуре белка.

Ученик. Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка - белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна.

Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.

Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде -спирали (рис. 2).

Рис 2. Модель -спирали (вторичная структура белка)

-Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. (Демонстрирует сжатие и растяжение спирали.) Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,57 нм (рис. 3).

Рис. 3. Схема витков -спирали

Огромную роль в формировании и поддержании -спиральной конфигурации полипептидной цепи играют водородные связи, возникающие между карбонильной группой С(О) и группой NH полипептидной цепи, расположенными на соседних витках спирали. (Ученик демонстрирует через эпипроектор типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.) И хотя энергия водородных связей невелика, большое их количество приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего -спиральная конфигурация устойчивая и жесткая.

Степень спирализации полипептидных цепей отличается у разных белков: в гемоглобине, например, 3/4 полипептидных цепей находится в спиральном состоянии, а 1/4 - в растянутом. У рибонуклеазы только 1/5 часть полипептидной цепи спиральна, а остальные 4/5 линейны. Молекулы белков, построенные из полностью спирализованных и полностью линейных полипептидных цепей, встречаются редко.

Учитель химии. О третичной структуре белка следующее сообщение.

Ученик. Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении третичной структуры (рис. 4). (Ученик демонстрирует через эпипроектор рисунок третичной структуры белка.)

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17